Денатурация сывороточного альбумина

Если бы взаимоотношения частей белковой макромолекулы были предельно жесткими и однозначными, то продукт денатурации, чем бы она ни была вызвана, всегда получался бы одним и тем же. В действительности это не так. Несмотря на наличие ряда универсальных признаков денатурации, природа денатурирующего агента вносит свои характерные черты как в продукт денатурации, так и в развитие самого процесса деструкции.

Денатурация сывороточного альбумина нагревом, ультрафиолетовыми лучами, мочевиной, хлористым гуанидином, кислотой, щелочью дает продукты, отличающиеся по своим антигенным свойствам (Maurer, 1959). На ряде белков (рибосомные белки, химо-трипсиноген, химотрипсин, тропомиозин, лизоцим, дезоксирибо-нуклеаза, рибонуклеаза) показано, что хлористый гуанидин и мочевина более полно разворачивают полипептидный остов, чем нагрев, спирт, кислоты, соли. Молекула белка, сохранившая часть своей спиральной структуры после денатурации нагревом, солью или спиртом, при последующей обработке мочевиной или хлористым гуанидином ее утрачивает и переходит в еще более неупорядоченное состояние (подробнее об этом будет сказано ниже). Судя по квантовому выходу флуоресценции двух триптофанов, миоглобин, денатурированный нагревом, не идентичен миоглобину, денатурированному бутанолом (Brunori et al., 1972). Конформации продуктов денатурации ангидратазы угольной кислоты, полученные кислотой, 0.1%-ным или 0.025%-ным додецилсуль-фатом натрия, хлористым гуанидином, существенно различны (McCoy, Wong, 1981).