История болезни инфузорий

Структура глобулы некоторых крупных белков (многие киназы и дегидрогеназы, папаин, термолизин и др.) усложнена тем, что она состоит из двух или нескольких субглобул - доменов, соединенных одним или двумя гибкими неструктурированными тяжами полипептидной цепи. Величина доменов варьирует, они могут включать от 40 до 400 аминокислотных остатков. У ферментов в промежутке между доменами часто располагается каталитический центр. Структура некоторых доменов может быть настолько прочной и независимой, что она сохраняется при разъединении этих доменов частичным протеолизом (иммуноглобулины, тропонин С.

Расчлененность белковой макромолекулы связана с ее функциональной нагрузкой. Отдельные атомные группировки имеют разное целевое назначение. Так, например, у ферментов одни группировки создают посадочные площадки для субстратов, кофакторов и аллостерических эффекторов, другие участвуют в осуществлении каталитического акта. Иногда в пределах одной полипептидной цепи функциональная дифференцировка достигает высокой сложности. У ДНК-полимеразы Корнберга одна полипептидная цепь осуществляет три каталитические функции: 1) присоединяет мононуклеотидные единицы к свободному З-концу цепи ДНК; 2) отщепляет от ДНК концевые нуклеотидные остатки с любого конца (5 или 3), т. е. действует как экзонуклеаза; 3) катализирует реакцию обмена пирофосфатного остатка дезоксинуклео-зидтрифосфата на свободный пирофосфат.