СПЕЦИФИКА И НЕСПЕЦИФИКА ПРИ НАРУШЕНИИ НАИВНОЙ КОНФИРМАЦИИ БЕЛКОВЫХ МАКРОМОЛЕКУЛ

Прежде чем обсудить вопрос о нарушениях структуры белковой молекулы, нужно несколько дополнить и уточнить приведенные сведения об ее строении. Число биохимических функций, выполняемых белками, огромно. Одной из наиболее распространенных обязанностей белковых макромолекул является каталитическая активность, но кроме этого имеются белки, выполняющие функции сократительные, опорные, рецепторные, транспортные, регуляторные, иммунные, амбарные и многие другие. Этому многообразию, естественно, соответствует многообразие структурных форм белка (см. обзоры: Williams, 1979; Richardson, 1981). В его основе лежат различия в первичной структуре белка, в числе, ассортименте и последовательности расположения аминокислотных остатков полипептидного остова белковой молекулы. Важное значение имеет соотношение гидрофобных и гидрофильных аминокислотных остатков. Гидрофобные остатки стремятся путем взаимного сближения уменьшить свои энтропийно невыгодные контакты с водой и занять место внутри белковой глобулы. Гидрофильные остатки охотно соседствуют с водой на поверхности белковой молекулы. Одни последовательности аминокислот имеют тенденцию образовывать а-спираль, другие склонны укладываться в р-структуру, некоторые не вписываются ни в ту, ни в другую (Птицын, Финкельштейн, 1979).

Основными креплениями, упорядочивающими аминокислотные остатки а-спирали и р-структуры, являются водородные связи между кислородом карбонильной группы одного пептидного звена и имидным азотом другого (N-Н 0 = С). Во многих белковых молекулах присутствуют и а-, и р-структуры в разных соотношениях. Однако некоторые белки содержат только а-спирали (миоглобин, миоген) или только р-структуры (иммуноглобулины, супероксиддисмутаза). Для организации третичной структуры существен характер вторичной структуры, а также поперечные связи, скрепляющие часто весьма удаленные участки полипептидной цепи (S-S-группы и другие).