Обработка лимфоцитов ингибиторами белкового синтеза

У человека наибольшей активностью обладает ЛФ, выделяемый при обработке лимфоцитов ФГА (так же как и ранее описанный ФАЛ) (Rosenau, Tsoukas, 1976). Для выявления ЛФ применяется такой же способ, как и при изучении клеточного лимфолизиса: включение радиоактивного метчика в клетки-мишени и оценка деструкции по высвобождении его в культуральную среду (обычно используется 51Сг). Естественно, что ЛФ выявляется in virto без присутствия самих сенсибилизированных лимфоцитов в отличие от клеточной цитотоксичности, которая проявляется быстро. Действие ЛФ на клетки-мишени реализуется за 24- 48 ч, хотя клетками он синтезируется быстрее (за 6- 8 ч).

Обработка лимфоцитов ингибиторами белкового синтеза (кортизон, колхицин, винбластин) угнетает синтез ЛФ; хемотрипсин и нейраминидаза не влияют на его продукцию, митогены - стимулируют. Обработка мишеней актиномицином в 20-100 раз повышает их чувствительность к ЛФ.

ЛФ, выделенный из лимфоцитов человека, обработанных ФГА, имел относительную молекулярную массу 55 000-100 000 дальтон и константу седиментации 3,2-4 (Granger et al., 1973). Предполагают, что он сосредоточен в альбуминовой фракции. ЛФ относительно термостабилен, но таковой фактор, присущий клеткам человека, более чувствителен к прогреванию при 56°С,. чем ЛФ мышей. ЛФ выделяется при стимуляции самых разных клеток: лимфоцитов, перевиваемых фибробластов; в условиях смешанной культуры его продукция прямо пропорциональна степени антигенных отличий взаимодействующих клеток (Vailler et al., 1972). От МИФ этот фактор отличается альбуминовой природой и меньшей термостабильностью.