Повышенная термостабильность белков

Для обеспечения эвритермности факультативных термофилов описан и иной механизм. Крабб с соавторами (Crabb et al., 1975, 1977) изучал глицероальдегид-3-фосфатдегидрогеназу факультативного термофила Bacillus coagulans, выращивая его при 37 и 55 °С. В очищенном состоянии фермент полностью терял активность при 55 °С в течение 5 мин. Он был значительно термолабильнее гомологичных ферментов из мезофильных объектов. Однако при повышении ионной силы раствора [NaCl, (NH4)2S04] его термостабильность резко возрастала. По-видимому, широкому диапазону приемлемых для В. coagulans температур соответствовала возможность изменять в широких пределах уровень конформационной подвижности фермента путем регуляции внутри клетки ионной силы.

Вали с соавторами (Wali et al., 1979) изучал малатдегидроге-назу у восьми термофильных грибов и показал, что ее термостабильность у ряда видов не выше, а иногда даже ниже, чем у мезофильных грибов. Авторы полагают, что у термофилов неизвестные внутриклеточные факторы in vivo наделяют малатде-гидрогеназу повышенной теплоустойчивостью. Некоторые ферменты В. stearot her mophilus (неорганическая пирофосфатаза, изо-цитратдегидрогеназа, глутаматсинтетаза) в очищенном виде лишены повышенной термостабильности, но приобретают ее в присутствии солей двухвалентных катионов (Hachimori et al., 1979).

Даже ограничиваясь этими примерами, можно прийти к выводу, что единого способа согласования уровня конформационной гибкости белковых молекул с температурными условиями жизни видов не существует. В эволюции для этого реализуются все возможные пути, а выбор их зависит и от природы белков, и от природы вида.