Некоторые исследователи

Поначалу некоторые исследователи надеялись объяснить необычайную термостабильность термофильных белков повышенным содержанием в их молекуле гидрофобных аминокислотных остатков; они исходили из того, что гидрофобные взаимодействия по мере повышения температуры вплоть до 60- 70 °С становятся более прочными. Однако от этого объяснения пришлось отказаться, так как ассортимент аминокислот белков термофилов отнюдь не отличался повышенным содержанием гидрофобных остатков. Дело затруднялось тем, что при огромной разнице в термостабильности гомологичных белков они часто оказывались очень сходными по всем изученным показателям. Привлечение более совершенных методов исследований, включая рентгеноструктурный анализ, показало, что повышенная термостабильность может быть результатом очень тонких изменений разных связей, поддерживающих конформацию белковых макромолекул, причем в зависимости от природы белка и организма эти изменения бывают совершенно различными. Термостабильность может быть сообщена белку незначительными изменениями в гидрофобной сфере, в водородных связях и в связях с ионами металлов, в ионных взаимодействиях, солевых мостиках и различными комбинациями этих изменений (Matthews et al., 1974; Perutz, Raidt, 1975). Так, по данным Уолкера (Walker et al., 1980), повышенная стабильность d-глицеральдегид-З-фосфатде-гидрогеназы факультативного термофила Bacillus stearothermo-philus достигается за счет дополнительных ионных связей между субъединицами и дополнительных гидрофобных взаимодействий между S-петлями в ядре тетрамера. Тот же фермент у обли-гатного термофила Thermus aquaticus значительно более термостабилен, он приобретает устойчивость разными способами, включая гидрофобные взаимодействия и ионные связи на поверхности молекулы. Цубер (Zuber, 1978) сравнивал первичную структуру ферредоксинов термофильных и мезофильных видов Clostridium и пришел к выводу, что в повышении термостабильности этого белка важную роль играет увеличение числа солевых мостиков.