Тирозин и аспарагин

Поннусвами с соавторами (Ponnuswamy et al., 1982) выделил набор из восьми полярнозаряженных и неполярных аминокислотных остатков, которые стабилизируют белковую молекулу, и набор из восьми полярнонезаряженных остатков, которые дестабилизируют ее. Наиболее дестабилизирующим влиянием обладает серии, а тирозин и аспарагин входят в оба набора. Исходя из этих представлений и используя соответствующую формулу, авторы, зная аминокислотный состав белка, высчитали его температуру плавления. Для малых глобулярных белков высчитанная температура плавления хорошо совпадала с полученной экспериментально.

Основные усилия исследователей, изучающих биохимические основы регуляции теплоустойчивости белков в эволюции, затрачиваются на сопоставление одноименных белков термофильных и мезофильных микроорганизмов (лит. см.: Александров, 1975; Логинова, Егорова, 1977; Zuber, 1978, 1979; Амелунксен, Мэдок, 1981; Кутузова и др., 1982). Сперва сравнивались аминокислотные составы, позднее первичная и пространственная структура, а также всевозможные физико-химические и функциональные особенности. Нужно помнить, что разница между теплоустойчивостью гомологичных белков термофилов и мезофилов может достигать нескольких десятков градусов. В связи с этим естественно было ожидать, что обнаружатся существенные отличия в структуре и свойствах белков термофилов, и это сможет объяснить сущность термостабильности белков и открыть тайну жизни организмов при температурах, близких к кипению воды. Путь этот оказался, однако, тернистым.