Межвидовые отличия коллагена

Из белков животных наиболее подробно и плодотворно изучены коллагены. Они очень точно настраивают свою термостабильность на температуру обитания вида. В чем функциональная нужда такой их точной настройки, пока неясно. Коллаген в нативном состоянии, в составе коллагенового волокна, сильно стабилизирован естественными лигандами, в частности полисахаридами. Когда он находится в волокне, температура денатурации приблизительно на 25 °С выше, чем у тропоколлагена, извлеченного из волокна и очищенного.

Однако межвидовые отличия коллагена, отражающие разную теплолюбивость видов, определяются чаще всего не связью с лигандами, а различием его первичной структуры, и поэтому при извлечении и очистке они полностью сохраняются. Разница в теплоустойчивости коллагена при нагреве коллагеновых волокон озерной и травяной лягушки равна 6.1 °С (57.6 и 51.5 °С); при извлечении его из волокон разница остается той же - 6.5 °С, несмотря на снижение температуры денатурации на 25 6С (32.0 и 25.5 °С). Это указывает на то, что межвидовая разница обусловлена структурой самого тропоколлагена. Далее, на основании большого числа определений была установлена хорошая положительная корреляция между термостабильностью тропоколлагена и содержанием в нем иминокислот - пролина и гидроксипролина (см.: Privalov, 1982,tab. Ill; Burjanadze, 1982, tab. I). Гидрокси-пролин укрепляет структуру коллагена, образуя Н-связи между полипептидными цепями. Была также отмечена отрицательная корреляция с содержанием серина. Однако этот механизм, используемый коллагенами многих видов животных, не исчерпывает способов подгонки теплоустойчивости коллагена к температурной экологии вида.