Аналогичный результат

Это общие соображения, но можно привести и более конкретные аргументы, что и было сделано О. Б. Птицыным (Ptitsyn, 1978) в его интересном обзоре. Речь идет о доменной структуре белков. Энергия взаимодействий внутри доменов больше, чем между доменами, соединенными шарнирными участками полипептидной цепи. Каталитические центры у ферментов с доменной структурой, как правило, расположены в щели между доменами. В кармане между доменами создается благоприятная физико-химическая среда для осуществления каталитического акта. Междоменная подвижность должна иметь первостепенно важное функциональное значение. О. Б. Птицын приводит литературу по функциональным изменениям взаиморасположения доменов при связывании ферментов с субстратами, коферментами и при переходе химотрипсиногена в а-химотрипсин. Смещения доменов были установлены на ряде белков. Подобные данные продолжают появляться в литературе (Anderson et al., 1978; Bennet, Steitz, 1978; Eklund, Branden, 1979; Тимченко, Цюрюпа, 1982, и др.).

По-видимому, смыкание доменов при вхождении молекулы субстрата в пространство между ними представляет собой общее явление. Работы этого плана выполняются с применением дифракции рентгеновских лучей в кристаллах белка. В лаборатории Птицына была разработана методика изучения белка в растворах путем исследования диффузного рассеяния лучей Рентгена. Сопоставление этих данных с результатами дифракции лучей в кристаллах привело Птицына и его сотрудников к заключению, что по крайней мере у некоторых белков в растворе происходят тепловые флуктуации, смещающие взаимное расположение доменов или других крупных частей белковой молекулы.