Корреляция между уровнем конформационной гибкости

Таким образом, предложенная концепция объясняет, почему адаптация к холоду сопровождается снижением теплоустойчивости белков й клеток, почему при адаптации вида к теплу белки и клетки становятся теплоустойчивее и почему эти вариации теплоустойчивости наблюдаются как на термолабильных, так и на весьма термостабильных белках.

В основе этой концепции лежит представление о том, что смещение температуры денатурационного перехода белковых макромолекул в ту или иную сторону, как правило, отражает соответствующее смещение их конформационной гибкости при физиологической температуре. В пользу этого положения говорит то, что, как было показано в ряде работ, генотипические и модифи-кационные изменения термостабильности белка сопровождаются соответствующими изменениями устойчивости белка к гидролитическому действию протеиназ при физиологических температурах.

У менее теплолюбивой травяной лягушки по сравнению с озерной белки не только термолабильнее, но и чувствительнее к протеиназам. Быстрее переваривается тропоколлаген коллагеназой, сывороточный альбумин и аденилаткиназа - трипсином, миозин - трипсином, химотрипсином и проназой (см.: Александров, 975). У огурца по сравнению с более теплолюбивой дыней малат-Дстидрогеназа и реакция Хилла менее устойчивы не только к нагреву, но и к трипсину (Лютова, 1982; Фельдман, Каменцева, 1982). При тепловой закалке проростков гороха повышается устойчивость глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и ферредоксина как к нагреву, так и к трипсину (Feldman et al., 1975). Эти данные говорят о том, что сдвиги термостабильности отражают сдвиги в состоянии белка, которые имеют место при физиологической температуре. Их естественнее всего объяснить тем, что изменение уровня конформационной подвижности обусловливает изменение и температуры денатурации, и устойчивости к протеиназам.