Причина исключений

В ряде случаев удалось установить корреляцию между теплоустойчивостью белков и температурными условиями обитания при сравнении подвидов и популяций одного и того же вида как у животных (Схолль, 1967; Андреева, 1971; Кусакина и др., 1971), так и у растений (McNaughton, 1974; Simon, 1979). В некоторых случаях, при наличии межвидовой экологически обусловленной разницы в термостабильности ряда ферментов, отдельные ферменты или изоферменты этих различий не обнаруживают. Так, например, Лихт (Licht, 1967) у нескольких видов ящериц получил хорошее соответствие между терморезистентностью АТФазной активности миозина и предпочитаемой ящерицами температурой. Щелочная фосфатаза этого соответствия не обнаруживала. Видно, что у более южной озерной лягушки из 19 исследованных белков 16 оказались теплоустойчивее одноименных белков менее теплолюбивой травяной лягушки, однако три белка (ацетилхолинэстераза мозга, катодная фракция альдолазы и глутаматдегидрогеназа печени) у обеих лягушек имели одинаковую теплоустойчивость. Причина этих исключений пока неясна.

До сих пор речь шла преимущественно о сопоставлении белков более или менее родственных видов животных и растений, обитающих в отличающихся температурных условиях. Вместе с тем в литературе имеется немало работ, где сравнивается теплоустойчивость белков очень отдаленных форм. Во многих случаях при этом наблюдается соответствие между их температурной экологией и терморезистентностью белков. Так, например, П. Коржуев (1936) дает такой ряд теплоустойчивости трипсина: голубь > собака > черепаха > лягушка > окунь = щука > треска черноморская >треска баренцевоморская. В этом ряду связь термостабильности с температурной экологией очевидна. Са-зависимая АТФаза по теплоустойчивости располагается в ряд: кролик>лягушка>треска (Мурзахметова и др., 1979). Лактатдегидрогеназа от быка теплоустойчивее, чем от камбалы (Borgmann, Moon, 1975). Такие же результаты дает сопоставление теплоустойчивости коллагенов как близких, так и очень далеких видов.