Вмешательство эндокринной системы

В мышцах королевского краба Сомеро (Somero, 1969а) обнаружил пируваткиназу в двух состояниях: холодный вариант работает только при температуре ниже 10°С. При более высокой температуре активен теплый вариант фермента. Температура максимального сродства фермента к субстрату у холодного варианта 5 °С, у теплого - 12 °С. Автор считает, что пи-руваткиназа представлена здесь одним ферментом, но под влиянием температуры он переходит из одной формы в другую. К сожалению, в этой работе не была испытана термостабильность фермента, а это дало бы возможность судить об изменении жесткости макромолекулы пируваткиназы при переходе из одного состояния в другое.

Как было указано выше у ряда ферментов животных при снижении температуры компенсаторно повышается сродство к субстрату, а в ответ на повышение температуры сродство уменьшается. Эти вариации сродства сглаживают изменения скорости ферментативных реакций, которые диктуются изменениями кинетической энергии участвующих в реакции молекул (Somero, 1969b; Хочачка, Сомеро, 1977; Somero, Yancey, 1978). Таким образом, некоторые, а возможно, многие ферменты способны адаптивно менять свои свойства под влиянием температурных сдвигов. Сомеро и Лоу (Somero, Low, 1977) называют их эвритермальными ферментами.

В некоторых случаях предусмотрена способность клеток в ответ на изменение температуры заменять синтез одного изофер-мента (или аллофермента) на синтез другого, более приспособленного для работы в новых условиях. Примером может служить ацетилхолинэстераза мозга радужной форели. Она имеется в двух формах: у рыб, адаптированных при 17 °С, присутствует теплая форма, у адаптированных при 2 °С - холодная, у содержавшихся при 12 °С имеются обе формы (Baldwin, Hochachka, 1970). И в данном случае термостабильность изо-ферментов не сравнивалась.