Сходные результаты

При этом резко повышалась стабильность фермента к денатурирующему действию нагрева, но одновременно с этим в 2.5-3 раза снижалась его каталитическая активность. Л. В. Козлов (1980), рассматривая термодинамические основы стабилизации иммобилизованных ферментов, заключает: Вероятно, одной из причин потери активности фермента при его иммобилизации. . . (наряду со стерическими препятствиями) является ограничение функционально важной подвижности активного центра (с. 1253). Этанол (10 %-ный) стабилизирует протокатехолат-4,5-диоксигеназу, но при этом снижает ее активность (Ono et al., 1970). Айрас (Airas, 1976с) получил стабилизацию пантотеназы по отношению к нагреву несколькими десятками различных органических соединений, взятых в слабых концентрациях (8.3 мМ). Автор пишет: Протекторы, как правило, являются ингибиторами; вещества, наиболее эффективно защищающие, являются высоко эффективными ингибиторами (с. 194).

В приведенных ранее примерах сравнивалась температурная зависимость определенной реакции, производимой ферментами разного происхождения. Различную температурную зависимость могут иметь и разные реакции, осуществляемые одним и тем же ферментом. Приведены кривые температурной зависимости двух реакций, катализируемых лактатдегидрогеназой (Zuber, 1978): окисление лактата при рН 8.5 с оптимумом около 65 °С (кривая ) и восстановление пирувата при рН 6.0, оптимум около 55 °С (кривая 2). Возможно, что в условиях окисления лактата молекула фермента более ригидна, чем при обратной реакции. У крайнего термофила Thermus cladophilus прямая и обратная реакция, катализируемые лактатдегидрогеназой, также обнаруживают разную температурную зависимость. Температурный оптимум окисления лактата - около 95 °С, восстановления пирувата - около 80 °С (Taguchi et al., 1982).