Изложенные выше факты

Ранее (Насонов, Александров, 1940) мы обратили внимание на то, что температурный коэффициент теплового повреждения Q,o (величина, отражающая энергию активации процесса) у высушенных живых объектов гораздо ниже, чем у оводненных активно живущих организмов и клеток. У последних Q10 теплового повреждения, как уже было сказано, сходен с Q10 тепловой денатурации белковых растворов. Интересно было бы знать, не окажется ли Q,0 тепловой инактивации сухих белков также сниженным. Важно было бы, кроме того, выяснить, не отличается ли продукт инактивации сухого белка нагревом от продукта, получающегося при тепловой денатурации нативного белка в растворе. Возможно, что при сильных нагревах сухого белка дело не ограничивается нарушением слабых связей, крепящих пространственную структуру белковых макромолекул, а затрагиваются их ковалентные связи. В этом случе денатурация должна быть необратимой.

Что касается влияния частичного обезвоживания белков на их термостабильность, а это важно для проблемы засухоустойчивости, то ориентировочные данные можно почерпнуть из немногих работ (Гасан, Малеев, 1971, 1973; Maleev, Gasan, 1974; Сочава, Белопольская, 1976; Мревлишвили и др., 1980). А. И. Гасан и В. Я. Малеев изучали методом сканирующей калориметрии тепловую денатурацию яичного и сывороточного альбуминов в зависимости от концентрации белка в растворе. Оказалось, что уменьшение содержания воды (увеличение концентрации белка) в растворе незначительно снижает температуру денатурации. Так, при повышении концентрации белка с 4 до 20 % вершина теплопоглощения сывороточным альбумином смещается с 68 до 66 °С, а яичного альбумина - с 72 до 70 °С. К повышению теплоустойчивости приводит лишь более глубокое обезвоживание, когда в растворе содержится уже менее 30 % воды (Мревлишвили и др., 1980). Однако в более поздней работе Сочава с соавторами (1982) показала, что при тепловой денатурации рибонуклеазы А в условиях обратимости процесса изменение концентрации белка повышает температуру денатурации: при концентрации белка 1.5 % температура полуперехода 59.3 °С, при 15.0 % - 64 °С. В условиях необратимой денатурации каталазы эта зависимость менее значительна. На пепсине и леггемоглобине было показано, что равновесная температура денатурации этих белков в разбавленных растворах (0.39 % для пепсина и 0.48 % для леггемоглобина) и в кристаллах (содержание белка порядка 30-40 %) не различается (Есипова и др., 1978; Makarov et al., 1979).