Аттрактанты повышают метилирование трансмембранных белков

В случае хемотаксиса бактерий начальные этапы передачи сигнала от хемоэффектора, к периплазматическим или трансмембранным белкам - рецепторам - происходят без участия ковалентных связей за счет изменения конформации молекул рецептора. Переход сигнала в цитоплазму путем изменения степени метилирования трансмембранных белков связан с кова-лентными взаимодействиями. Эту ситуацию Кошланд (Kochland, 1981) сравнивает с той, которая имеет место у высших организмов при действии ряда гормонов на клетки-мишени. Однако здесь вместо метилирования и деметилирования часто происходит фосфорилирование и дефосфорилирование компонентов клетки. Наличие конформационных изменений макромолекул рецепторных белков при связывании хемоэффекторов не только постулируется, но и выявляется экспериментально.

До настоящего времени идентифицированы, выделены и очищены три периплазматических рецептора для аттрактантов: галактозный, рибозный и мальтозный. При соединении галактозного и рибозного рецепторных белков со своим сахаром в них происходят существенные конформационные изменения (Zukin et. al., 1977, 1979). В случае галактозного рецептора использовали в качестве показателей собственную флуоресценцию единственного в молекуле триптофанового остатка и флуоресценцию 5-йодацетоаминфлуоресцеина, присоединенного к также единственному метионину. При связывании с галактозным рецептором одной молекулы галактозы происходило изменение спектров флуоресценции и степени гашения ее йодистым калием. Это указывало на то, что конформационные изменения происходили в районе расположения обоих реперов (остатков триптофана и метионина). Расстояние между ними - 4.1 нм, длина лиганда, галактозы - около 0.5 нм. По данным авторов, волна конформационных изменений при посадке галактозы распространялась по молекуле рецептора минимум на 3 нм.